排序方式: 共有45条查询结果,搜索用时 156 毫秒
11.
中国是世界著名的文明古国,为世界文明的发展作出了巨大的贡献。其中瓷器制造技术对世界的影响尤为深远。一般认为,远在新石器时代,我田的制陶工艺技术就已达到了相当成熟的水平并已形成了一定的规模。商代已出现了原始青瓷器,据考证,瓷器制造技术成熟约在战国到两汉时期。此后工艺上不断推陈出新。 相似文献
13.
一、什么是古代残留物
传统考古学以发掘获得的器物、遗址分布及结构来诠释考古发现,这些都是肉眼所能见到的信息。广义的古代残留物概念一般是指在古代人类的生产生活等实践过程中,残留于人们所使用的生产工具、生活用具上甚至是人类所接触的环境中,包括遗址的土壤中,经过长时期埋藏并得以保存下来的, 相似文献
14.
15.
古代丝织品的劣化机理研究方法综述 总被引:7,自引:0,他引:7
一、古代丝织品出土概况丝绸文化是华夏文明的重要特征之一 ,据考证 China一词 ,与丝绸有关 1。古代丝织品( historic silks)是丝绸文化绚丽多彩艺术内涵的集中展示。考古发现的一件件古代丝织品文物 ,都是中华民族文明和智慧的结晶 ,同时也是研究我国纺织技术发展史乃至中华民族悠久历史的宝贵史料。我国出土的纺织品无论数量或品种 ,都可堪称世界第一。主要出土情况请见下表。纺织品出土情况调查表出土地点年 代品种及概况江苏苏州吴县草鞋山新石器纺织品葛布。浙江吴兴钱山漾新石器 丝帛 (经纬密度各为 48根 /厘米 ;丝带宽 5毫米用 1 6… 相似文献
16.
总结了派拉纶成膜技术保护法加固纸张、图书及其它文物的研究结果,提出了加固方法和工艺条件,同时也展望了派拉纶成膜技术保护法在其它质地文物保护上的应用前景。 相似文献
17.
皮革文物由动物皮制作而成,是人类在认识和改造自然过程中留下的宝贵财富,是研究古代社会历史的珍贵实物史料。皮革作为一种天然有机高分子材料,其主要组成成分胶原蛋白易受保存环境影响发生变性劣化,研究胶原蛋白的微观结构对于了解古代皮革的劣化具有非常重要的意义。氢氘交换技术(HDX)基于蛋白质中不稳定的氢原子会与氘原子发生交换的原理常被用于蛋白质结构研究,但其用于古代皮革胶原蛋白的结构研究却鲜见报道。本研究采用HDX结合傅里叶变换红外光谱技术(FTIR),对现代皮革、人工老化皮革和古代皮革胶原蛋白的三股螺旋结构进行了分析和比较研究,通过特征吸收峰的位置和氘代率来表征胶原蛋白微观结构的变化。研究结果表明现代皮革胶原蛋白的三股螺旋结构保存完整,氘原子难以进入其中与主链氨基氢原子发生交换反应,氘代率为32.09%。而人工老化皮革和古代皮革在劣化过程中胶原蛋白主链酰胺氢的溶剂可及性以及其参与形成的氢键发生了变化,维系三螺旋结构稳定的氢键断裂,三股螺旋结构发生一定程度解体,位于螺旋结构中心的甘氨酸暴露出来,增大了骨架酰胺氢的溶剂可及性,结构变得松散不稳定,加快了氢氘交换速率,更容易发生氢氘交换反应。三个古代皮革样品中Old3的氘代率最低,氘代率为65.87%,其三股螺旋结构被破坏程度最小,劣化程度也最轻。与之前已报道的氢氘交换研究蛋白质结构的文献相比,在以下方面做出拓展:一是通过分析胶原蛋白特征结构,指出主链氨基氢尤其是甘氨酸的酰胺氢是与氘原子发生交换的主要对象。二是根据氢氘交换后相应基团质量数发生变化会引起伸缩振动频率的变化这一特点,选择傅里叶变换红外光谱中胶原蛋白的酰胺A带来作为氢氘交换反应的表征工具,通过特征峰的位置和氘代率来量化氢氘交换程度。本研究将氢氘交换技术与傅里叶变换红外光谱技术相结合,引入到皮革文物胶原蛋白结构的研究中,有助于深刻理解皮革文物劣化机理,为胶原蛋白微观结构的研究和皮革文物劣化程度分析提供了一种新的方法和研究思路。 相似文献
18.
本文译自英国《Studies in Conservation》第33卷第2期(1988,5),龚德才译.阐述了一种清除青铜病及铜质艺术品保护的新方法.笔者发现一种有机化合物即5—氨基—2—巯基—1,3、4—噻二唑是一种很好的腐蚀抑制剂,它能完全除去青铜病,并能在金属的表面形成抗腐蚀的聚合物保护层. 相似文献
19.
新疆维吾尔自治区博物馆于2009年征集纸质文物111件,为了保护修复这批纸质文物,选取具有典型病害的五件纸质文物,采用含水率测定仪、纤维测量仪、偏光显微镜、扫描电镜-能谱分析仪等进行了分析检测,以研究这批纸质文物的保存现状、原料成分、制作工艺及病害等信息,为制定保护修复方案提供科学依据。检测结果表明,这批纸质文物的纤维成分以麻纤维为主,制作过程中加进了高岭土、碳酸钙和滑石粉为主的填料,部分纸张经过了施胶处理。同时,纤维多数已经断裂成短的纤维段,几乎很难见完整的纤维,且有成堆的絮状物出现,表明纸张保存状况不佳。 相似文献
20.
为了解辽宁法库叶茂台出土辽代丝绸的老化程度,应用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳法(简称SDS-PAGE)分析辽代丝绸蛋白质的相对分子量,并依据与现代蚕丝蛋白质组成分子量的对比结果来探讨辽代丝绸的老化特征。SDS-PAGE结果表明辽代丝绸蚕丝蛋白质残留着相对分子量为65kD和56kD两条肽链,而蚕丝蛋白质通常含有的25kD轻链蛋白却并不存在,其丝绸组成已经发生了明显变化,说明辽代丝绸糟朽严重,并经进一步分析认为65kD和56kD两条肽链是蚕丝蛋白质重链(390kD)断裂的产物,而25kD蛋白的消失则推测辽丝绸蛋白非结晶区域肽链或已分解,或已降解为更小分子量的的肽链。X射线衍射结果分析表明由于蚕丝蛋白非结晶区域肽段降解速度明显快于结晶区域,致使埋藏于地下多年的辽代蚕丝蛋白结晶度反而大于现代蚕丝。 相似文献